Az enzim specificitása: az akció típusai és jellemzői

Az "enzim" szó latin eredetű. A fordításban ez azt jelenti, hogy "kovász". Angolul az "enzim" kifejezést használják, amely a görög kifejezésből származik. Az enzimeket speciális fehérjéknek nevezik. A sejtekben képződnek és képesek felgyorsítani a biokémiai folyamatok folyamatát. Más szavakkal biológiai katalizátorokként működnek. Gondoljuk tovább, mi van az enzimek működésének specificitása. A specificitás típusai a cikk is leírja.

Általános jellemzők

Néhány katalitikus aktivitás megnyilvánulásaaz enzimeket számos nem fehérjék jelenléte okozza. Kofaktoroknak nevezik őket. Két csoportra oszthatók: fémionok és számos szervetlen anyag, valamint koenzimek (szerves vegyületek).

A tevékenység mechanizmusa

Kémiai természetüknél fogva az enzimekfehérjék csoportját. Azonban, ellentétben az utóbbi, a kérdéses elemek aktív helyet tartalmazza. Ez egy egyedülálló komplex funkcionális csoport aminosavmaradékok. Ezek szigorúan orientált térben miatt a tercier vagy kvaterner szerkezete az enzim. Az aktív centrumban a katalitikus és szubsztrát régiókat izoláljuk. Ez utóbbi meghatározza az enzimek specificitását. A szubsztrát az az anyag, amelyhez a fehérje jár. Korábban azt hitték, hogy a kölcsönhatás végzik a „zár és kulcs”. Más szavakkal, az aktív központnak egyértelműen meg kell felelnie az aljzatnak. Jelenleg más hipotézis érvényesül. Úgy gondolják, hogy kezdetben nincs pontos egyezés, de úgy tűnik során az anyagok közti kölcsönhatás. A második - katalizátor - egy hely befolyásolja a specifikus hatással. Más szavakkal meghatározza a gyorsított reakció jellegét.

struktúra

Az összes enzim egy és egykétkomponensű. Az előbbi szerkezete hasonló az egyszerű fehérjékhez. Ezek kizárólag aminosavakat tartalmaznak. A második csoport - a fehérjék - tartalmaz fehérje és nem fehérje részeket. Az utolsó a koenzim, az első a apoenzim. Ez utóbbi meghatározza az enzim szubsztrát-specifitását. Vagyis az aktív központban szubsztrátként működik. A koenzim katalitikus régióként működik. A cselekvés sajátossága ehhez kapcsolódik. Mivel koenzimek, vitaminok, fémek és más alacsony molekulatömegű vegyületek képesek működni.

katalízis

A kémiai reakció előfordulása összefüggésben állkölcsönhatásba lépő anyagok molekuláinak ütközésével. Mozgásukat a rendszerben a potenciális szabad energia jelenléte határozza meg. Kémiai reakció esetén szükséges, hogy a molekulák átmeneti állapotot alkalmazzanak. Más szavakkal, elegendő erővel kell rendelkezniük ahhoz, hogy áthaladhassanak az energiahatáron. Ez a legkisebb energiamennyiséget jelenti az összes molekula reakcióképességének biztosításához. Valamennyi katalizátor, beleértve az enzimeket is, képes csökkenteni az energiahatárokat. Ez elősegíti a reakció gyorsabb lefolyását.

Mi az enzimek sajátossága?

Ez a képesség csak a gyorsításban fejezhető kiegy bizonyos reakció. Az enzimek ugyanazt a szubsztrátot érinthetik. Mindazonáltal mindegyikük csak egy meghatározott reakciót gyorsít fel. Az enzim reakcióképes specifitása a piruvát-dehidrogenáz komplex példájára vezethető vissza. Ide tartoznak a PVC-t érintő fehérjék is. A legfontosabbak a következők: piruvát-dehidrogenáz, piruvát-dekarboxiláz, acetil-transzferáz. A reakció maga a PVC oxidatív dekarboxilációja. Mivel a termék ecetsavat eredményez.

besorolás

Az alábbi enzimpecifikus típusok vannak:

1. Konfigurációjú. Egy anyag azon képességében fejeződik ki, hogy befolyásolja az egyik lehetséges szubsztrát sztereoizomerjét. Például a fumarát-hidratáz képes fumarátra hatni. Azonban nem befolyásolja a cisz-izomer-maleinsavat.
2. Abszolút. Az enzimek sajátosságai Ez a típus azt fejezi ki, hogy egy anyag képes csak egy adott szubsztrátra hatni. Például a szacharóz kizárólag szacharózzal, arginázzal - argininnel és így tovább.
3. Relatív. Az enzimek sajátosságai ebben az esetben az anyag képesbefolyásolják ugyanazon típusú csatlakozású csoportok csoportját. Például az alfa-amiláz reagál a glikogénnel és a keményítővel. Glikozid típusú kötésük van. A trypsin, a pepszin, a kimotripszin a peptidcsoport számos fehérjét érintik.

hőmérséklet

Az enzimek specifikusak bizonyos feltételek mellett. Legtöbbjük számára az optimális hőmérséklet + 35 ... + 45 fok. Ha az anyagot alacsonyabb indexszámú körülmények között helyezték el, aktivitása csökken. Ezt az állapotot visszafordítható inaktiválásnak nevezik. Ahogy a hőmérséklet emelkedik, képességei visszaállnak. Érdemes megmondani, hogy ha olyan feltételek mellett teszed, ahol t magasabb, mint a megadott értékek, inaktiválás történik. Azonban ebben az esetben visszafordíthatatlan lesz, mivel nem csökkenti a hőmérsékletet. Ez a molekula denaturálódásának tulajdonítható.

A pH hatása

A molekula töltése a savasságtól függ. Ennek megfelelően a pH befolyásolja az aktív hely aktivitását és az enzim specifitását. Minden egyes anyag esetében az optimális savassági index eltér. Azonban a legtöbb esetben 4-7. Például az alfa-nyálas amiláz esetében az optimális savasság 6,8. Eközben számos kivétel létezik. A pepszin optimális savassága, például 1,5-2,0, kimotripszin és tripszin - 8-9.

koncentráció

Minél több jelen van az enzim, anagyobb reakciósebesség. Hasonló következtetést lehet levonni a szubsztrátum koncentrációjáról. Elvileg azonban minden egyes anyag esetében meghatároztuk a cél telített tartalmát. Ezzel minden aktív központot a meglévő hordozó fogja elfoglalni. Ebben az esetben, az enzim specifitása maximális lesz, függetlenül a célok utólagos hozzáadásától.

Anyag-szabályozók

Ezek gátlókra és aktivátorokra oszthatók. Mindkét kategória nem specifikus és specifikus. Az utóbbi típusú avtivatorok közé tartoznak az epesavak (a hasnyálmirigyben lévő lipázhoz), kloridionok (alfa-amiláz), sósav (a pepszinhez). A nem specifikus aktivátorok a magnéziumionok, amelyek befolyásolják a kinázokat és foszfatázokat, és specifikus inhibitorok a proenzimek terminális peptidjei. Az utóbbiak az inaktív anyagok. Ezeket a terminális peptidek hasításával aktiválják. Specifikus típusuk megfelel minden egyes proenzimnek. Például inaktív formában tripszin keletkezik tripszinogén formájában. Aktív középpontja egy terminális hexapeptiddel van zárva, amely egy specifikus inhibitor. Az aktiválási folyamat során elszakad. Ennek eredményeként a tripszin aktív központja megnyílik. Nemspecifikus inhibitorok a nehézfémek sói. Például réz-szulfát. A vegyületek denaturálódását váltják ki.

gátlás

Ez versenyképes lehet. Ezt a jelenséget az inhibitor és a szubsztrát közötti szerkezeti hasonlóság előfordulásában fejezzük ki. Harcolnak az aktív központtal való kommunikációért. Ha az inhibitor tartalma magasabb, mint a szubsztráté, akkor létrejön egy coplex-enzim inhibitor. Amikor a célanyag hozzáadódik, az arány változik. Ennek eredményeképpen az inhibitort fel kell váltani. Például a szukcinát-dehidrogenáz szukcinát szubsztrátként működik. Az inhibitorok oxaloacetát vagy malonát. A reakciótermékek hatása versenyképesnek tekinthető. Gyakran olyanok, mint a szubsztrátok. Például a glükóz-6-foszfát esetében a termék glükóz. Az aljzat glükóz-6 foszfát lesz. A nem versenyképes gátlás nem jelent szerkezeti hasonlóságot az anyagok között. Az inhibitor és a szubsztrát egyidejűleg kötődhetnek az enzimhez. Ez új vegyület kialakulásához vezet. Ő egy komplex enzim-szubsztrát-inhibitor. Az interakció során az aktív központ blokkolva van. Ez annak köszönhető, hogy az inhibitor az aktív hely katalitikus helyéhez kötődik. Egy példa a citokróm oxidáz. Az enzim számára az oxigén szubsztrátként működik. A citokróm oxidáz inhibitorai a hidrociánsav sói.

Alloszterikus rendelet

Bizonyos esetekben, az aktív központ mellett,Az enzim sajátossága, van még egy kapcsolat. Mint alloszterikus összetevő. Ha azonos nevű aktivátor társul hozzá, az enzim hatékonysága nő. Ha az inhibitor belép az alloszterikus centrumba, akkor az anyag aktivitása csökken. Például az adenilát-cikláz és a guanil-cikláz enzimek az alloszterikus típusú szabályozást jelentik.